Momenteel wordt aangenomen dat nadat LPS het gastheerbloed is binnengedrongen, het zich voornamelijk combineert met het lipopolysaccharide-bindend eiwit (LBP) van het gastheerbloed. De belangrijkste functie van LBP is om de LPS-aggregatie in het bloed te dissociëren in LPS-monomeren, de combinatie van het monomeer LPS en CD14 te versnellen, de rol van lipide-shuttle en -presentatie te spelen en een katalytische functie te hebben.

LBP heeft een hoge affiniteit voor vrij ruw LPS, glad LPS en LPS op het celmembraan van gramnegatieve bacteriën. Het is gemakkelijk te binden met LPS en deel te nemen aan het activeringseffect van LPS, zo wordt het genoemd. LBP kan deeltjes reguleren die LPS bevatten en gramnegatieve bacteriën voltooien, en de hechting van gecoate deeltjes aan macrofagen bemiddelen, wat bevorderlijk is voor fagocytose van macrofagen. Het negatief geladen fosfaatradicaal van het LPS-molecuul kan worden gecombineerd met de verwante domeinen van positief geladen eiwitten in LBP en BPI (bactericide / permeabiliteitsverhogend eiwit), en heeft de compatibiliteit van ruimtelijke conformatie. LBP werd voor het eerst ontdekt en geïsoleerd door de Amerikaanse geleerde Tobias in 1986 uit konijnenserum tijdens de acute reactieperiode van endotoxemie. Lei et al. isoleerde ook LBP uit ratten in 1988; Het volgende jaar Robert et al. geïsoleerde en verkregen LBP-moleculen van mensen en andere dieren.