LBP (lipopolysaccharide-bindend eiwit) is een glycoproteïne met een relatief molecuulgewicht van 60.000. De eiwitstructuur is een enkelketenig polypeptide met een relatief molecuulgewicht van 5000. Het ondergaat een glycosyleringsreactie in het Golgi-lichaam en wordt daarna uitgescheiden in het bloed. volwassenheid om een ​​glycoproteïne te worden. LBP is niet hittebestendig en zijn activiteit is meestal stabiel bij 50 ℃, en ongeveer 50% van zijn activiteit gaat verloren tussen 53 en 56 ℃. Wanneer muizenserum of muis-pure LBP werd verwarmd tot 59 ℃, ging de activiteit volledig verloren. Menselijk plasma is gevoelig voor warmte. De meest gebruikelijke methode om complement te inactiveren (56 ℃, 30 min) kan leiden tot een verlies van 70% aan biologische activiteit van LBP.

Momenteel is verduidelijkt dat de aminozuursequentie van humaan LBP-eiwit een rijpe eiwitpolypeptideketen is die is samengesteld uit een signaalsequentiepeptide met 25 aminozuurresiduen en 452 aminozuurresiduen. Er zijn vier cysteïnen en vijf glycosyleringsbindingsplaatsen op de polypeptideketen, die zich respectievelijk op de 275~277, 325~327, 330~332361~363 en 369~371 plaatsen van de polypeptideketen bevinden. De eiwitstructuur van konijnen-LBP lijkt sterk op die van mensen. Het is ook samengesteld uit een hydrofobe polypeptideketen bestaande uit 26 aminozuurresiduen en een eiwitpolypeptideketen samengesteld uit 456 aminozuurresiduen. De aminozuursequentie is zeer homoloog met die van mensen, met 69% van dezelfde aminozuursequentie; De nucleotidesequentie is voor 78% consistent, maar bevat slechts 2 cysteïnen en 3 glycosyleringsbindingsplaatsen, die zich respectievelijk op 275~277, 325~327 en 361~363 plaatsen bevinden. De chemische ruimtelijke conformatie van LBP is nog onduidelijk, wat vergelijkbaar kan zijn met BPI (bactericidal/permeability-enhancing protein).